O projeto Ciência na UL lança uma nova iniciativa de divulgação científica – Science Public Lectures -, dedicada à multidisciplinaridade das proteínas, as moléculas da vida.
A primeira lição acontece sexta-feira, dia 25 de maio, pelas 18h00, no Amphiteatro de Chimica do Museu Nacional de História Natural e da Ciência da UL. As próximas três lições realizam-se em junho, setembro e outubro e também se destinam ao público em geral.
Para as organizadoras do Ciclo - Maria José R. Gomes e Patrícia Faísca - “a compreensão do processo de folding (enrolamento e dobragem) de proteínas é considerado um dos problemas mais importantes da ciência atual (vide artigo “So much more to know”. Science 309:78-102, 2005) não só na sua componente mais fundamental, como também nas aplicações às ciências da saúde”. As investigadoras da FCUL acrescentam ainda que “mais que nunca, é preciso compreender este importante processo biológico, já que é um passo fundamental na procura de uma cura para patologias conformacionais”, como são o caso das doenças de Alzheimer, Parkinson, diabetes tipo II, etc..
Sophie Jackson, da Universidade de Cambridge, no Reino Unido; Eugene Shakhnovich, da Universidade de Harvard, nos Estados Unidos da Améria; Antonio Rey, da Universidade Complutense de Madrid, em Espanha e Marek Cieplak, da Academia de Ciências Polaca, na Polónia, compõem o painel de oradores da primeira série de lições, considerado pelas organizadoras um painel com “notáveis personalidades de reconhecido mérito internacional nesta área”, e que por sinal “têm colaborado com os Doutores Ciência da UL”.
Science Public Lectures é a quinta iniciativa do projeto Ciência na UL e tem como objetivo divulgar temas científicos de grande atualidade e importância. O próximo ciclo será dedicado às partículas.
Razões pelas quais não deve perder nenhuma lição do ciclo “Proteins, life's origamis”
Fonte: Maria José R. Gomes e Patrícia Faísca
1.ª “A Tangled Problem: the Structure, Function and Folding of Knotted Proteins”
Porque enrolar/montar uma proteína com um nó topológico é o processo de folding mais complicado e, por isso mesmo, o mais difícil de entender.
2.ª “Evolution: From atoms to organisms”
Porque aborda o problema da evolução biológica do ponto de vista meramente microscópico. Como é que as propriedades moleculares das proteínas de um dado organismo (incluindo folding, função e interações) afetam a fitness do mesmo (grosso modo, a capacidade de um organismo sobreviver e de se reproduzir).
3.ª ”Computers and proteins. Where the cyberspace meets structural biology”
Porque entender os processos do ciclo de vida viral, e, em particular, a entrada e desmontagem do capsídeo viral (uma concha protetora formada por proteínas) a um nível molecular é fundamental para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas para as doenças virais.
4.ª “Mechanostability of proteins and virus capsids”
Porque se mostra como é que a realização de experiências in silico (ou seja em computadores) contribui para a resolução do problema do folding.
![Complexo não covalente de composição [KrSF5]+ (Fig. 1), que provem duma molécula estável, [KrSF6]+ (Fig. 2), em resultado da reação direta de hexafluoreto de enxofre com crípton ionizado](https://ciencias.ulisboa.pt/sites/default/files/styles/25_/public/1319.png?itok=ll0t-rrY "Um novo composto de crípton")
