Entrevista a Cláudio M. Gomes

Cláudio M. Gomes

BeeIneditus

O mestrado em Bioquímica de Ciências visa proporcionar formação avançada em tópicos da Bioquímica com impacto na compreensão de processos moleculares, bioquímicos e celulares relevantes em problemas de vanguarda da Biologia e em Biomedicina, através da especialização em Bioquímica Médica. No site do curso encontra as saídas profissionais, a estrutura curricular e vários testemunhos. A primeira fase de candidaturas deste e de outros mestrados em Ciências termina a 11 de julho.

A ciência é global e colaborativa. Quem o diz é Cláudio M. Gomes, professor do Departamento de Química e Bioquímica e coordenador do FCUL Protein Folding and Misfolding Laboratory (FPFML) do Instituto de Biossistemas e Ciências Integrativas (BioISI). Recentemente, juntamente com outros cientistas descobriu um novo mecanismo bioquímico nas células nervosas, que retarda a formação dos depósitos de agregados de proteína no cérebro, causadores da doença de Alzheimer. Na entrevista que se segue fica a conhecer os próximos passos desta investigação.

Começou a dar aulas em Ciências em 2015. Quais são as disciplinas que leciona e como está a correr esse trabalho?

Cláudio M. Gomes (CG) - Lecionar em Ciências está a ser um prazer, um desafio constante e uma oportunidade para verter na docência os saberes da investigação científica. No mestrado em Bioquímica leciono Estrutura e Função de Proteínas e Projeto Experimental I e II, disciplinas obrigatórias em que abordo conceitos e métodos relacionados com a minha área de especialização, a Bioquímica Estrutural e folding de proteínas. No ano letivo passado, lancei uma nova disciplina opcional, a Bioquímica da Neurodegeneração, que enquadra conteúdos com muita atualidade na intersecção da Bioquímica com a Biomedicina, e que teve uma excelente aceitação por parte dos alunos. Na licenciatura em Bioquímica coordeno a Bioquímica Experimental II, disciplina do 2.º ano focada no treino laboratorial, e já no próximo ano letivo terei um novo desafio: a docência de Bioquímica I, aos alunos do 1.º ano, no que constitui o seu primeiro contacto com uma disciplina de Bioquímica e onde ensinarei os fundamentos sobre proteínas e sua estrutura. Desde março sou também o coordenador do mestrado em Bioquímica, que estamos empenhados em dinamizar.

A investigação feita no FCUL Protein Folding and Misfolding Laboratory do BioISI é de cariz fundamental em Bioquímica Estrutural, com fortes implicações em Biomedicina. O grupo, coordenado por Cláudio M. Gomes, usa como modelos de estudo proteínas envolvidas em doenças como o Alzheimer, ELA e erros inatos do metabolismo mitocondrial. Atualmente, o grupo é composto por oito elementos: um investigador doutorado, três doutorandos, dois bolseiros investigação e dois alunos de mestrado.

Coordena o laboratório FPFML do BioISI desde quando?

CMG - Coordeno este laboratório desde 2003, mas com a minha vinda para Ciências em 2015 e integração no BioISI e no Departamento de Química e Bioquímica de Ciências, o laboratório também se mudou -  equipamentos e investigadores – para instalações laboratoriais próprias no C8, onde estamos desde essa data.

Qual o balanço que faz da atividade deste grupo de investigação?

CMG - Faço um balanço muito positivo. Em Ciências o laboratório deu continuidade à sua missão – Investigar e relacionar alterações na estrutura e folding de proteínas com processos fisiopatológicos em neurodegeneração e doenças metabólicas raras, as chamadas doenças do folding proteico. (…) Nos últimos anos, e também através de novas oportunidades no contexto do BioISI, o laboratório estabeleceu novas colaborações e consolidou a sua reputação com novas publicações, participação em projetos internacionais e treino de jovens investigadores. Este é aliás um aspeto que considero muito importante e cujo balanço desde que estamos em Ciências é muito favorável.

O grupo tem beneficiado da visibilidade de Ciências para alunos de mestrado e ERASMUS+ realizarem temas de investigação no laboratório, assim como das oportunidades de formação avançada através do programa doutoral BioSYS e do programa pós-doutoral do BioISI. Em breve teremos a defesa das primeiras teses de doutoramento made in Ciências. (…)


Alguns dos coautores do estudo, no laboratório da Faculdade e do BioISI, em 2016
Fonte JV

No que diz respeito ao estudo publicado no final de junho na Science Advances, descobriram um novo mecanismo bioquímico nas células nervosas que retarda a formação dos depósitos de agregados de proteína no cérebro, causadores da doença de Alzheimer. Como é que esta descoberta aconteceu?

CMG - O nosso trabalho anterior havia mostrado que a S100B, uma proteína de alarme produzida quando ocorre neurodegeneração, possui segmentos que favorecem a agregação que são expostos aquando da ligação de cálcio. De igual forma, sabe-se que a proteína S100B se acumula em elevadas quantidades junto das placas [depósitos] de amiloide nos cérebros com Alzheimer, ricos na proteína beta-amiloide agregada. A descoberta agora publicada resulta assim da pergunta: será que a acumulação da proteína S100B poderá ter um efeito sobre a formação de agregados de beta-amiloide.  De facto, o que o estudo mostra é que esta “coincidência” tem razão de ser, dado que descobrimos que a proteína S100B interage com a proteína beta-amiloide, atrasando a sua agregação, revertendo mesmo a toxicidade induzida por estes agregados, o que reforça este seu novo papel na defesa anti agregação.

Quais são as implicações desta descoberta?

CMG - A nova função que agora evidenciamos para a proteína S100B como regulador da agregação proteica no contexto de Alzheimer, estabelece um novo elo entre dois processos celulares que estão profundamente afetados em várias doenças neurodegenerativas: agregação proteica e neuroinflamação. Esta investigação desvenda novas funções das alarminas S100 que poderão ser até comuns entre patologias neurodegenerativas para além da doença de Alzheimer. Assim, abrem-se perspetivas sobre a possibilidade do conhecimento agora gerado poder vir a contribuir para o desenvolvimento futuro de terapias direcionadas para estes alvos.

Vão continuar a colaborar? Isto é, quais são os próximos passos desta equipa?

CMG - Vamos continuar a explorar as funções das proteínas S100B em neurodegeneração, agora recorrendo a ensaios com modelos animais. Estamos a testar uma biblioteca de anticorpos anti-S100 por forma a verificar se conseguimos amplificar o efeito antiagregação que agora demonstramos. O trabalho agora publicado ilustra a realidade da investigação científica atual: global e colaborativa. Assim, apesar destas investigações terem a sua génese no meu laboratório em Ciências, vamos continuar a colaborar com estes e outros membros da nossa rede colaborativa, nacional e internacional.

Mecanismo proposto para ação S100B sobre beta-amiloide
Mecanismo proposto para ação S100B sobre beta-amiloide
Fonte AAAS

Ana Subtil Simões, Área de Comunicação e Imagem de Ciências
info.ciencias@ciencias.ulisboa.pt

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